L’esercizio intenso ha effetti impressionanti sul metabolismo degli aminoacidi. Dopo un sovraccarico di lavoro tale da portare ad esaurimento muscolare concentrico, si verificano un innalzamento significativo di alanina e di lattato ed un concomitante calo di isoleucina, treonina, ornitina, leucina, serina, glicina, asparagina e glutammina nel sangue. Il calo degli aminoacidi a catena ramificata è dovuto probabilmente al miglioramento della loro entrata nei muscoli. Il calo della glutammina in particolare, nonostante il rilascio di glutammina da parte delle cellule muscolari aumenti in seguito alla proteolisi, riflette l’aumento del suo utilizzo da parte dell’intestino e del sistema immunitario. In modo simile, sotto sforzo, aumentano il consumo di glucosio ed il flusso in uscita di lattato, alanina ed azoto totale proveniente dagli aminoacidi, vale a dire il catabolismo netto delle proteine muscolari.
L’innalzamento di alanina è strettamente collegato alla produzione di lattato, in quanto l'alanina sulla base del ciclo di Cori costituisce un mezzo per trasportare l'azoto aminico al fegato in forma non tossica.
In una serie di studi, Brown et alii hanno mostrato che gli ormoni catabolici da soli non riescono a riprodurre il flusso degli aminoacidi causato dallo sforzo.In questo studio, il bilancio netto di aminoacidi è stato determinato in 5 volontari sani prima e dopo un’infusione di 2 ore nell’arteria femorale degli ormoni catabolici adrenalina, cortisolo e glucagone. Questa simulazione ormonale dello stress in volontari normali incrementava il flusso di glutammina dalla gamba in misura simile a quella degli ustionati.
L’efflusso di alanina, tuttavia, non veniva influenzato dall’infusione ormonale. Poiché esso costituisce gran parte del catabolismo totale periferico di aminoacidi negli ustionati, c’era significativamente meno azoto totale degli aminoacidi perso dai volontari sani che ricevevano gli ormoni dello stress. Pertanto, gli ormoni catabolici da soli non riescono a riprodurre la modalità e la quantità dell’efflusso di aminoacidi dalla muscolatura scheletrica umana indotte dallo stress. Questa discrepanza è in gran parte dovuta a una non responsabilità dell’alanina nel catabolismo delle proteine muscolari indotto dagli ormoni.
Negli stati di stress, l’alanina diventa sempre più importante per sostenere aumenti nella gluconeogenesi. L’alanina, tramite la deamminazione a piruvato, è un precursore principale per la gluconeogenesi epatica ed è normalmente prodotta in seguito alla resistenza all’insulina, importante dal momento che si sa come l’insulina inibisca la disgregazione delle proteine muscolari, specialmente negli stati di grave stress.
In un altro studio, Brown et alii hanno mostrato che l’efflusso di alanina può dipendere dalla disponibilità di piruvato durante lo stress, e la velocità della glicolisi nei tessuti periferici può essere un fattore fondamentale nella regolazione della quantità dell’efflusso di alanina. Diversi studi hanno ipotizzato che l’alanina faccia diminuire i livelli dei corpi chetonici nel sangue tramite l’aumento della disponibilità di ossalacetato, consentendo ai gruppi acetili di entrare nel ciclo di Krebs, e il rilascio del coenzima A (CoA). L’aumento significativo della concentrazione di carnitina libera nel plasma riscontrato dopo l’ingestione di alanina è coerente con l’ipotesi che l’alanina incrementi l’ossidazione di acetil-CoA fornendo ossalacetato per il ciclo di Krebs.
Anche la glutammina diventa sempre più importante durante lo stress, sia per il suo ruolo come precursore fondamentale per lo sviluppo dell’ammoniaca da parte dei reni che per il grande consumo che ne fanno intestino, fibroblasti e tessuto linfatico. Gli autori di questo studio suggeriscono che qualsiasi tentativo di ridurre al minimo il catabolismo proteico dovrebbe essere accompagnato da un’integrazione di aminoacidi, in particolar modo di BCAA, glutammina e alanina.
Pertanto, fornire alanina esogena può far diminuire la resistenza all’insulina e fornire alanina e glutammina esogene assieme ai BCAA può far diminuire il bisogno di ottenere questi aminoacidi dalle proteine endogene e pertanto contribuire a far diminuire la disgregazione delle proteine muscolari.
Articolo tratto da “Amminoacidi e proteine per l’atleta” del Dott. Mauro di Pasquale – Pubblicato da Sandro Ciccarelli Editore – All rights Reserved
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