del Dott. Mauro di Pasquale
La digestione delle proteine consiste nella disgregazione meccanica, chimica ed enzimatica delle proteine contenute nei cibi che vengono ridotte a unità più piccole. La digestione comprende diversi passaggi, tra cui l’estrazione meccanica delle proteine dal cibo, la denaturazione delle proteine e l’idrolisi dei legami peptidici. La proteina viene estratta meccanicamente dal cibo nel processo di masticazione e dall’azione dello stomaco. Il basso pH dello stomaco svolge un ruolo fondamentale nella denaturazione della proteina estratta, rendendola così più accessibile agli enzimi proteolitici dell’intestino. Ci sono prove che lo svuotamento gastrico viene ritardato dalla presenza di cibi proteici nello stomaco e ciò può essere necessario per assicurare un’effettiva estrazione e denaturazione delle proteine prima della loro entrata nel duodeno.
Nell’intestino tenue enzimi provenienti da tale tratto intestinale e dal pancreas scindono le proteine alimentari in peptidi (piccoli gruppi di aminoacidi legati) e in aminoacidi singoli. Le proteine devono essere digerite fino a ridurle in aminoacidi o di- e tripeptidi prima che possa aver luogo l’assorbimento, sebbene a volte possano essere assorbiti peptidi di dimensioni maggiori. Nei primissimi giorni di vita e in presenza di certe malattie ad esempio possono essere assorbite tracce di polipeptidi e proteine non digerite.
Ci sono delle indicazioni scientifiche ben precise che frammenti di proteine idrolizzate (cioè peptidi) attraversano l’intestino tenue e raggiungono il tessuto periferico attraverso la circolazione organica. I peptidi alimentari possono avere azioni specifiche localmente sul tratto gastrointestinale o su siti più distanti, con influenze su processi fisiologici. Questi peptidi bioattivi possono alterare il metabolismo cellulare e possono agire come vasoregolatori, fattori di crescita, rilasciando ormoni o neurotrasmettitori. Il concetto di peptidi alimentari attivi a livello biologico offre una spiegazione per i variabili effetti della dieta sulle risposte fisiologiche. L’evidenza sperimentale attuale indica che le diete con la capacità di produrre peptidi luminali sono superiori alle diete che non hanno questa capacità.
Per le prime fasi della digestione delle proteine sono importanti quattro tipi di enzimi: pepsine (secrete dalle ghiandole gastriche sierose dello stomaco), la tripsina, l’elastasi e le chimo tripsine (tutte prodotte dagli acini pancreatici). Il prodotto dell’azione di questi enzimi proteolitici è una serie di peptidi di diverse dimensioni. Questi vengono degradati ulteriormente dall’azione di diverse proteasi (esopeptidasi) che rimuovono gli aminoacidi terminali, comprese le carbossipeptidasi A e B che idrolizzano gli aminoacidi in modo sequenziale a partire dall’estremità carbossilica dei peptidi. Le aminopeptidasi, che sono secrete dalle cellule di assorbimento dell’intestino tenue, idrolizzano gli aminoacidi in modo sequenziale a partire dall’estremità amminica dei peptidi. Inoltre, le dipeptidasi, associate strutturalmente al bordo a spazzola delle cellule di assorbimento, idrolizzano i dipeptidi negli aminoacidi che li compongono. La misura in cui questi agiscono come substrati nel lumen, entro la membrana cellulare o all’interno delle cellule stesse non è conosciuta.
La digestione delle proteine nell’intestino ha come risultato l’idrolisi sia delle proteine ingerite che di quelle endogene sotto forma di enzimi digestivi, di secrezione di altre proteine e di desquamazione delle cellule epiteliali. Ogni giorno vengono digeriti dai 50 ai 70 g di proteine endogene, che equivalgono quasi alla quantità media di proteine ingerite quotidianamente. Gli stadi finali dell’idrolisi dei peptidi a dipeptidi e aminoacidi e il loro assorbimento si verificano nel digiuno-ileo. Il trasporto degli aminoacidi e dei di- e tripeptidi dal lumen alle cellule è un processo attivo.
In generale, le proteine animali vengono assorbite in modo più completo e veloce di quelle vegetali, probabilmente a causa della cellulosa che ricopre le cellule vegetali e della maggiore quantità di fibra associata alle proteine vegetali.
Fino ai primi anni ’50, si pensava comunemente che i prodotti di assorbimento della digestione delle proteine fossero aminoacidi liberi, per i quali c’erano diversi meccanismi di trasporto comprensibili. Oggi ci sono molte indicazioni che dal lumen dell’intestino possano essere assorbiti piccoli peptidi contenenti dai 2 ai 6 aminoacidi residui almeno con la stessa rapidità degli aminoacidi in forma libera.
Delle misurazioni dell’assorbimento netto di aminoacidi dopo un pasto contenente 15 g di proteine del latte mostrano che esso raggiunge il 70-80% del totale in 3 ore.
Il fabbisogno di proteine alimentari implica due componenti:
1. Il bisogno degli aminoacidi essenziali in tutte le situazioni a livello nutrizionale (isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina) e degli aminoacidi essenziali in determinate condizioni (arginina, cisteina, glutammina, glicina, istidina, prolina, taurina e tirosina) in specifiche situazioni fisiologiche e patologiche.
2. Il bisogno di azoto non specifico per la sintesi degli aminoacidi che possono non essere introdotti con la nutrizione (acido aspartico, asparagina, acido glutammico, alanina e serina) e di altre importanti sostanze contenenti azoto come gli acidi nucleici, la creatina e le porfirine.
Per quanto riguarda la prima componente, è generalmente accettato che i valori nutritivi delle diverse fonti alimentari di proteine sono in gran parte determinati dalla concentrazione e dalla disponibilità dei singoli aminoacidi indispensabili. Pertanto, l’efficacia con cui una data fonte alimentare di proteine è utilizzata in sostegno di un adeguato stato di salute nutrizionale dipende sia dai fabbisogni fisiologici di aminoacidi indispensabili e di azoto totale che dalla concentrazione di specifici aminoacidi nella fonte alimentare in questione.
Articolo tratto da “Amminoacidi e proteine per l’atleta” del Dott. Mauro di Pasquale – Pubblicato da Sandro Ciccarelli Editore – All rights Reserved
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